FluoroMax

FluoroMax Plus Sensitive, Flexible, Trusted Spectrofluorometer

高灵敏一体式荧光光谱仪

FluoroMax®系列代表了HORIBA业界领先的荧光仪性能,配置灵活、易于操作等优点。同时,FluoroMax系列荧光光谱仪还采用了全反射光路和单光子计数技术,率先将高灵敏度和宽光谱测量带到台式荧光光谱仪系统中。

它是一款科研级一体式荧光光谱仪,拥有高灵敏度以及大多数台式荧光检测系统所没有的功能。

FluoroMax系列包括FluoroMax Plus,它是科研级一体式荧光光谱仪的最新一代产品,可进行扩展,因此FluoroMax的发射检测范围可达1.7 μm,同时搭配皮秒寿命PPD系列TCSPC检测器,可以测量短至25 ps的寿命。 

FluoroMax系列荧光光谱仪是测量固体和液体样品的理想选择。

 

 

   Science in Action Series   Spectroscopy Matters Series

 

五代人的成功。 Cary Davies 谈 FluoroMax+ 视频根源 (2:24)

    产品分类: 荧光光谱仪
    制造商: HORIBA Scientific

    特点

    • 水拉曼信噪比: 13,000:1 (FSD 法)
    • 高灵敏度:单光子计数模式
    • 扫描速度快- 高达80nm/s
    • 强大的FluorEssence™软件,适用于Windows®。
    • 可保存并调用带有完整实验参数的方法文件
    • 时间相关单光子计数(TCSPC)寿命测试附件
    • 闪烁氙灯测定延迟光谱及长寿命
    光源垂直安装,CW,150W无臭氧氙灯
    光栅

    激发:1200gr/mm,闪耀角330nm

    发射:1200gr/mm,闪耀角500nm
     所有的波长驱动器和狭缝自动进行校准
    单色仪反射式光学器件,Czerny-Turner式结构设计
    检测器

    荧光检测器:R928P光子计数PMT(185-870nm)

    参比检测器:紫外增强硅光电二极管
    水拉曼信噪比13,000:1(FSD法)。见信噪比
    波长准确性0.1 nm
    波长重复性0.1 nm
    最小步进0.0525 nm

    积分时间

    0.001 to 160 sec
    软件FluorEssence
    光谱校正系数包含
    荧光各向异性研究
    荧光各向异性研究
    偏振光照射到荧光分子上时,产生的荧光也是偏振光。受到旋转扩散和其他因素影响,这种偏振辐射光会逐渐恢复为非偏振荧光。各向异性与偏振直接相关,是偏振光分量与总光强的比值。
    SWNTs的发光研究
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    量子点近红外光致发光检测
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    HORIBA Jobin Yvon的NanoLog®荧光光谱仪,专门为纳米材料的近红外荧光检测而优化,包括双光栅激发单色仪、带可选光栅转台的成像发射光谱仪和多种探测器。
    量子点光致发光光谱检测
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    量子点在光电子学、生物传感、生物标记、存储器件和激光光源等领域都有着潜在的应用。
    微量液体样品或固体样品的荧光测试
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    样品可能是非常珍贵的,要么你不想浪费它们,要么你可能没有太多的起始材料。例如,生物蛋白质和酶通常以小批量获得并且可能很昂贵。在材料科学应用中,您可能只能获得单个精细晶体或聚合物的微小切片。
    三维荧光光谱法检测水质
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    自然界中的水,含有各种化合物组成的溶解有机物(DOM)在江河湖泊中流动,这些进入水体的化合物来源多种多样。
    荧光量子产率测试
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    当分子荧光基团吸收光子后,形成能量激发态。这些激发态分子的命运会各不相同,这取决于荧光基团及其周围环境的性质,但最终结果是失活(能量损失)并返回基态。
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    色彩鲜艳的珊瑚礁不只是给潜水的人们带来诸多愉悦,对于许多水下生物的生存也是至关重要。 珊瑚礁不仅为较小的鱼类提供了躲避大型捕食者的避风港,而且有些鱼实际上通过吃珊瑚礁而生存。珊瑚礁还保护水下植物和动物免受海浪和洋流的破坏。 因此,当珊瑚礁死亡时,许多其他生物也无法继续存活。
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    凭借20% 光电转换效率,混合钙钛矿太阳能电池被认为是下一代光伏的新星。HORIBA Scientific 拥有多种分析设备,因此可以使用不同的技术来深入了解这类材料的光电特性和机制。 在本应用中,我们利用椭偏、稳态和时间分辨荧光以及辉光放电光谱来研究沉积在旋涂 PEDOT:PSS 上的 CH3NH3PbI3 薄膜,并且讨论了材料暴露在空气中的影响
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    FluoroCube荧光寿命光谱仪是一种灵敏且重要的工具,由于色氨酸磷光寿命随蛋白质分子的局部环境和构象而变化,因此用于研究蛋白质的特性和蛋白质微环境变化。

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